▽FUS蛋白質はDNA/RNA結合蛋白質であり、DNA修復とRNA処理に関与しています。特定のFUS変異はALSの病因となることが知られていますが、FUSによる神経変性のメカニズムはほとんどわかっていません。

▽今回、研究者らはFUS変異ショウジョウバエモデルを用いて、グルタチオントランスフェラーゼ オメガ2（GSTO2）の過剰発現が病態に与える影響を評価しました

▽その結果、GSTO2の過剰発現は、細胞質内のFUS凝集体を減少させ、神経毒性やミトコンドリア機能障害を緩和しました。

▽FUSのグルタチオニル化は、相分離を促進することによりFUSの凝集を誘導することが知られていますが、GSTO2は、脱グルタチオニル化により細胞質FUSの凝集を抑制することがわかりました。

▽さらに、ヒトGSTO1をマウス神経細胞で過剰発現させると、FUSによる神経毒性および細胞質内FUSの凝集が減弱することがわかりました

▽以上の結果はFUSのグルタチオニル化の調節が、FUS関連神経変性疾患の治療戦略として有望な可能性を示唆するものです

（この研究は、韓国、Soonchunhyang UniversityのChaらにより報告され、2022年3月28日付のDev Cell誌に掲載されました）